معرفی
اینترلوکین 2 اولین بار در سال 1976 توسط مورگان و همکارانش شناسایی شد. IL-2 انسانی به صورت یک پیش ساز پلی پپتیدی 153-آمینو اسیدی سنتز می شود و سپس برای تبدیل شدن به IL-2 بالغ، پردازش می شود. اینترلوکین 2 بالغ، یک گلیکوپروتئین 15.5 کیلو دالتونی است که در ساختار خود چهار مارپیچ آلفا دارد و از 133 اسید آمینه تشکیل شده است.
IL-2 توسط سلول های T کمکی برای تقویت پاسخ های ایمنی تولید می شود. این سایتوکاین دارای بسیاری از عملکردهای تحریک کننده سیستم ایمنی و تنظیم کننده سیستم ایمنی است. و نشان داده شده است که عملکرد سایتوتوکسیک سلول های کشنده طبیعی (NK)، لنفوسیت های T و مونوسیت ها را فعال می کند. و باعث افزایش سایتوتوکسیک شدن این سلول های مجری در برابر طیف گسترده ای از نئوپلاسم ها در شرایط in vitro می شود.
گیرنده IL-2 دارای سه زنجیره آلفا، بتا و گاما است. در سلول های T در حال استراحت، زنجیره های β و γ بیان شده و با میل ترکیبی متوسط به IL-2 متصل می شوند. با فعال شدن سلول های T، زنجیره α بیان می شود که به همراه زنجیره β و γ، یک گیرنده با میل بالا را تشکیل می دهند.
کاربرد IL-2
استفاده از IL-2 توسط سازمان غذا و داروی آمریکا (FDA) برای ایمونو تراپی تأیید شده است و در حال حاضر در مراحل انجام کلینیکال ترایال به منظور درمان عفونت مزمن ویروسی قرار دارد.